Un gene della beta-glucosidasi (bgl3) da Streptomyces sp.QM-B814 (American Type Culture Collection 11238) è stato clonato mediante complementazione funzionale di un mutante beta-glucosidasi-negativo di Streptomyces lividans.Mediante sequenziamento è stato trovato un frame a lettura aperta di 1440 nucleotidi che codificano un polipeptide di 479 amminoacidi.La proteina codificata (Bgl3) mostra un'ampia somiglianza (oltre il 45% di identità) con le beta-glicosidasi della famiglia 1 glicosil idrolasi.L'enzima clonato, purificato dopo precipitazione con solfato di ammonio e due passaggi cromatografici, è monomerico con massa molecolare 52,6 kDa, determinata mediante spettrometria di massa, e punto isoelettrico di pI 4,4.L'enzima sembra essere una beta-glucosidasi con un'ampia specificità di substrato, è attivo sui cellooligomeri ed esegue reazioni di transglicosilazione.I valori Km apparenti stimati per p-nitrofenil-beta-D-glucopiranoside e cellobiosio sono rispettivamente 0,27 mM e 7,9 mM.I valori Ki per il glucosio e il delta-gluconolattone, utilizzando p-nitrofenil-beta-D-glucopiranoside come substrato, sono rispettivamente di 65 mM e 0,08 mM.L'enzima purificato ha un pH ottimale di pH 6,5 e la temperatura ottimale per l'attività è di 50 gradi
