Un nuovo gene della β-glucosidasi, bgl1G5, è stato clonato da Phialophora sp.G5 ed espresso con successo in Pichia pastoris.L'analisi della sequenza ha indicato che il gene è costituito da un open reading frame di 1.431 bp che codifica una proteina di 476 amminoacidi.La sequenza amminoacidica dedotta di bgl1G5 ha mostrato un'elevata identità dell'85% con una β-glucosidasi caratterizzata da Humicola grisea della famiglia di glicoside idrolasi 1. Rispetto ad altre controparti fungine, Bgl1G5 ha mostrato un'attività ottimale simile a pH 6,0 e 50 ° C ed era stabile a pH 5,0–9,0.Inoltre, Bgl1G5 ha mostrato una buona termostabilità a 50 °C (6 ore di dimezzamento) e un'attività specifica più elevata (54,9 U mg-1).I valori K m e V max verso p-nitrofenil β-D-glucopiranoside (pNPG) erano rispettivamente di 0,33 mM e 103,1 μmol min-1 mg-1.Il test di specificità del substrato ha mostrato che Bgl1G5 era altamente attivo contro pNPG, debole su p-nitrofenil β-D-cellobioside (pNPC) e p-nitrofenil-β-D-galattopiranoside (ONPG) e non aveva attività su cellobiosio.
