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LecA (PA-IL) è una lectina e adesina citotossica prodotta da Pseudomonas aeruginosa che lega i galattosidi idrofobici con elevata specificità e affinità.Utilizzando una fusione di traduzione lecA-egfp e un'analisi immunoblot della matrice extracellulare del biofilm, dimostriamo che lecA è espressa nelle cellule coltivate con biofilm.Nei saggi di biofilm statici sia su polistirene che su acciaio inossidabile, la profondità e la copertura superficiale del biofilm sono state ridotte dalla mutazione di lecA e migliorate nel ceppo PAO-P47 con sovrapproduzione di LecA.Anche la copertura della superficie del biofilm da parte del ceppo genitore, PAO-P47 ma non del mutante lecA sui coupon in acciaio, è stata inibita dalla crescita in presenza di isopropil-beta-D-tiogalattoside (IPTG) o p-nitrofenil-alfa-D-galattoside ( NPG).Inoltre, i biofilm wild-type maturi formati in assenza di questi galattosidi idrofobici potrebbero essere dispersi mediante l'aggiunta di IPTG.Al contrario, l'aggiunta di p-nitrofenil-alfa-L-fucosio (NPF) che ha un'elevata affinità per la lectina P. aeruginosa LecB (PA-IIL) non ha avuto alcun effetto sulla formazione o dispersione del biofilm.La crescita planctonica di P. aeruginosa PAO1 non è stata influenzata dalla presenza di IPTG, NPG o NPF, né il ceppo è stato in grado di utilizzare questi zuccheri come fonti di carbonio, suggerendo che gli effetti osservati sulla formazione del biofilm erano dovuti all'inibizione competitiva del ligando LecA legame.Risultati simili sono stati ottenuti anche per i biofilm cresciuti in condizioni di flusso dinamico su coupon in acciaio, suggerendo che LecA contribuisce all'architettura del biofilm di P. aeruginosa in diverse condizioni ambientali.

Nelle foglie di piante di Arabidopsis è stata rilevata un'alfa-L-fucosidasi (EC 3.2.1.51) in grado di liberare il residuo t-fucosil dalla catena laterale degli xiloglucano oligosaccaridi.Inoltre, un'alfa-L-fucosidasi con specificità di substrato simile è stata purificata dalle foglie di cavolo (Brassica oleracea) per rendere una singola banda su SDS-PAGE.Da questa banda proteica sono state ottenute due sequenze peptidiche, che sono state utilizzate per identificare un gene Arabidopsis che codifica per un'alfa-fucosidasi che proponiamo di chiamare AtFXG1.Inoltre, è stato trovato anche un gene Arabidopsis con omologia con note alfa-L-fucosidasi, e abbiamo proposto di chiamarlo AtFUC1.Sia AtFXG1 che ATFUC1 erano espressi in modo eterologo nelle cellule di Pichia pastoris e le attività di alfa-L-fucosidasi secrete nel mezzo di coltura.L'alfa-L-fucosidasi codificata da AtFXG1 era attiva contro gli oligosaccaridi dello xiloglucano XXFG e contro il 2'-fucosil-lattitolo ma non contro il p-nitrofenil-alfa-L-fucopiranoside.Tuttavia, l'AtFUC1 espresso in modo eterologo era attivo solo contro il 2'-fucosil-lattitolo.Pertanto, il primo deve essere correlato al metabolismo dello xiloglucano.