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Le γ-glutamiltranspeptidasi (γ-GT) scindono il legame γ-glutamil ammidico del glutatione e trasferiscono il gruppo γ-glutamil rilasciato in acqua (idrolisi) o amminoacidi accettore (transpeptidazione).Questi enzimi ubiquitari svolgono un ruolo chiave nella biosintesi e degradazione del glutatione e nella disintossicazione xenobiotica.Qui riportiamo la struttura cristallina con risoluzione 3Å di Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) e quella del suo complesso con l-Glu.Le strutture a raggi X confermano che BlGT appartiene alla superfamiglia delle idrolasi nucleofile N-terminale e rivelano che la proteina possiede una fenditura del sito attivo aperta simile a quella riportata per l'enzima omologo da Bacillus subtilis, ma diversa da quella osservata per γ-GT umana e per γ-GT da altri microrganismi.I dati suggeriscono che il legame di l-Glu induce un riordino della coda C-terminale della subunità grande BlGT e consente l'identificazione di un cluster di residui acidi che sono potenzialmente coinvolti nel riconoscimento di uno ione metallico.Il ruolo di questi residui sulla stabilità conformazionale di BlGT è stato studiato caratterizzando l'autoprocessing, l'attività enzimatica, la denaturazione chimica e termica di quattro nuovi singoli mutanti di Ala.I risultati mostrano che la sostituzione di Asp568 con un Ala influisce sia sull'autoelaborazione che sulla stabilità strutturale della proteina.