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Le fosfatasi proteiche serina/treonina sono state descritte in molti batteri patogeni come enzimi essenziali coinvolti nelle vie di trasduzione del segnale dipendenti dalla fosforilazione e frequentemente associate alla virulenza di questi organismi.Un'ispezione del genoma di Mycoplasma synoviae ha rivelato la presenza di un gene (prpC) che codifica per una putativa proteina fosfatasi della sottofamiglia della proteina fosfatasi 2C (PP2C).Qui, riportiamo una completa caratterizzazione biochimica di M. synoviae fosfatasi (PrpC) e il ruolo particolare degli ioni metallici nella relazione struttura-funzione di questo enzima.L'analisi della sequenza degli amminoacidi di PrpC ha rivelato che tutti i residui coinvolti nel centro metallico dinucleare e i residui putativi di coordinamento degli ioni del terzo metallo, conservati nelle fosfatasi PP2C, sono presenti in PrpC.PrpC è una proteina monomerica in grado di defosforilare fosfo-substrati con dipendenza da ioni Mn(2+).L'analisi della stabilità termica ha dimostrato la stabilità dell'enzima a temperature miti e l'influenza degli ioni Mn(2+) in questa proprietà.L'analisi della spettrometria di massa ha suggerito che tre ioni metallici si legano a PrpC, due dei quali con un'apparente costante ad alta affinità.L'analisi mutazionale dei residui putativi di coordinamento del terzo metallo, Asp122 e Arg164, ha rivelato che queste varianti esibivano un legame più debole degli ioni di manganese e che entrambe le mutazioni influenzavano l'attività della fosfatasi PrpC.Secondo questi risultati, PrpC è un membro della fosfatasi proteica metallo-dipendente con una stabilità migliorata nella forma olo e con Asp122, possibilmente implicato nel terzo sito di legame del metallo, essenziale per l'attività catalitica.