Due analoghi isomerici biciclo[4.1.0]eptano dell'inibitore della glicosidasi galatto-validamina, (1R*,2S,3S,4S,5S,6S*)-5-ammino-1-(idrossimetil)biciclo[4.1.0]eptano -2,3,4-triolo, sono stati sintetizzati in 13 passaggi dal 2,3,4,6-tetra-O-benzil-D-galattosio.Le attività inibitorie delle due ammine conformazionalmente limitate e delle loro corrispondenti acetamidi sono state misurate rispetto agli enzimi alfa-galattosidasi commerciali del chicco di caffè e di E. coli.L'attività dell'enzima GH27 della famiglia della glicosil idrolasi (chicco di caffè) è stata competitivamente inibita dall'ammina 1R,6S (7), un'interazione di legame caratterizzata da un valore K(i) di 0,541 microM.L'alfa-galattosidasi di GH36 E. coli ha mostrato un'interazione di legame molto più debole con l'ammina 1R,6S (IC(50)= 80 microM).Il diastereomerico 1S,6R-ammina (9) legato debolmente a entrambe le galattosidasi, (chicco di caffè, IC(50)= 286 microM) e (E. coli, IC(50)= 2,46 mM).
