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Il legame del giallo di alizarina G, un derivato azoico dell'acido salicilico, da parte dell'albumina sierica bovina è stato studiato utilizzando il metodo della dialisi all'equilibrio.È stato riscontrato che sono presenti sei siti di legame forti e una serie di ulteriori siti di legame deboli.Il sistema è caratterizzato da una forte cooperazione positiva tra il primo e il secondo sito.Sei costanti vincolanti sono state determinate sulla base di un modello matematico semplificato.I risultati sono circa 2 X 10(4) M-1 per il primo sito di legame, 6 X 10(5) M-1 per il secondo e tra 4 X 10(4) e 10(5) M-1 per il riposo.Il fenomeno è discusso in termini di esistenza di vari conformeri o di adattabilità conformazionale dell'albumina.Il legame con l'acido salicilico non sposta il giallo di alizarina G ma induce un cambiamento conformazionale nella proteina che influenza lo spettro di assorbimento del colorante legato.Come previsto per questo tipo di interazione eterotropica, lo spettro del sistema albumina-acido salicilico è similmente influenzato dal cobinding del giallo di alizarina G.