L-cistina CAS: 56-89-3 99% Cristalli bianchi o polvere cristallina
| Numero di catalogo | XD90322 |
| nome del prodotto | L-cistina |
| CAS | 56-89-3 |
| Formula molecolare | C6H12N2O4S2 |
| Peso molecolare | 240,30 |
| Dettagli di archiviazione | Ambientale |
| Codice tariffario armonizzato | 29309013 |
Specifiche di prodotto
| Aspetto | Cristalli bianchi o polvere cristallina |
| Saggio | 99% |
| Grado | USP32 |
| Rotazione specifica | da -215° a -225° |
| Metalli pesanti | <0,0015% |
| AS | 1,5 ppm max |
| SO4 | 0,040% max |
| Fe | <0,003% |
| Perdita all'essiccamento | 0,20% massimo |
| Residuo all'accensione | 0,10% massimo |
| Cl | 0,10% massimo |
Le strutture cristalline dei complessi carbossipeptidasi T (CpT) con analoghi del substrato di fenilalanina e arginina - acido benzilsuccinico e acido (2-guanidinoetilmercapto) succinico - sono state determinate con il metodo di sostituzione molecolare a risoluzioni di 1,57 Å e 1,62 Å per chiarire l'ampio profilo di specificità del substrato dell'enzima.I residui conservativi Leu211 e Leu254 (presenti anche in carbossipeptidasi A e carbossipeptidasi B) hanno dimostrato di essere determinanti strutturali per il riconoscimento di substrati idrofobici, mentre Asp263 era per il riconoscimento di substrati caricati positivamente.Le mutazioni di questi determinanti modificano il profilo del substrato: la variante CpT Leu211Gln acquisisce proprietà simili alla carbossipeptidasi B e la variante CpT Asp263Asn la selettività simile alla carbossipeptidasi A.È stato dimostrato che il ciclo Pro248-Asp258 che interagisce con Leu254 e Tyr255 è responsabile del riconoscimento del residuo C-terminale del substrato.Il legame del substrato nel sito secondario S1' porta allo spostamento ligando-dipendente di questo anello, e il movimento della catena laterale di Leu254 induce il riarrangiamento della conformazione del residuo di Glu277 cruciale per la catalisi.Questa è una nuova visione della selettività del substrato delle metallocarbossipeptidasi che dimostra l'importanza delle interazioni tra il sito secondario S1' e il centro catalitico.
