L-Arginina CAS:74-79-3 99% Cristalli bianchi o polvere cristallina
Numero di catalogo | XD90323 |
nome del prodotto | L-Arginina |
CAS | 74-79-3 |
Formula molecolare | C6H14N4O2 |
Peso molecolare | 174,20 |
Dettagli di archiviazione | Ambientale |
Codice tariffario armonizzato | 29252900 |
Specifiche di prodotto
Aspetto | Cristalli bianchi o polvere cristallina |
Saggio | 99% |
Identificazione | Assorbimento infrarosso |
Perdita all'essiccamento | ≤ 0,5% |
Purezza cromatografica | Non si trova più dello 0,5% di ogni singola impurità ; Non si trova più del 2,0% delle impurità totali |
Residuo all'accensione | ≤ 0,3% |
Metalli pesanti ( PB ) | ≤ 0,0015% |
Ferro (come Fe) | ≤ 0,003% |
Solfato (come SO4) | ≤ 0,03% |
Grado Usp | USP 33 |
Cloruro (CI) | ≤ 0,05% |
Rotazione specifica [ α ] D 2 5 | +26,3° ~ +27,7° |
Il meccanismo di Mycobacterium smegmatis G (MbsG), una l-lisina monoossigenasi flavina-dipendente, è stato studiato in condizioni di stato stazionario e di reazione rapida utilizzando effetti isotopici cinetici primari e solventi, analoghi del substrato, pH e effetti di viscosità del solvente come sonde meccanicistiche.I risultati suggeriscono che la l-lisina si lega prima del NAD(P)H, il che porta a una diminuzione della costante di velocità per la riduzione della flavina.Il legame con l-lisina non ha alcun effetto sulla velocità di ossidazione della flavina, che si verifica in un processo a una fase senza l'osservazione di un intermedio C4a-idroperossiflavina.Effetti simili sono stati determinati con diversi analoghi del substrato.L'ossidazione della flavina è indipendente dal pH, mentre i profili di pH kcat/Km e kred/KD per NAD(P)H presentano singoli valori di pKa di ∼6,0, con attività crescente al diminuire del pH.A pH più bassi, l'enzima diventa più disaccoppiato, producendo più perossido di idrogeno e superossido.Il trasferimento di idruro è parzialmente limitante a pH neutro e diventa più limitante a pH basso.Un effetto inverso della viscosità del solvente su kcat/Km per NAD(P)H è stato osservato a pH neutro, mentre un normale effetto della viscosità del solvente è stato osservato a pH più basso.Insieme, i risultati indicano un meccanismo unico in cui si verifica un cambiamento conformazionale limitatore di velocità e sensibile al pH nella semireazione riduttiva, che influisce sull'efficienza dell'idrossilazione della lisina.