Prodotti

L'adsorbimento delle proteine ​​alle interfacce solido-fluido è spesso trovato empiricamente per promuovere la formazione di aggregati solubili e particelle più grandi, subvisibili e visibili, ma le fasi chiave di questo processo sono spesso difficili da sondare direttamente.L'aggregazione mediata dall'adsorbimento alle interfacce acqua-ossido di silicio (SiOx), simile alle superfici di vetro idratate, è stata caratterizzata in funzione del pH e della forza ionica per l'alfa-chimotripsinogeno (aCgn) e per un anticorpo monoclonale (IgG1).Una cella di flusso ha consentito la riflettività dei neutroni per gli strati proteici adsorbiti per pulire le superfici SiOx, nonché dopo successive fasi di "risciacquo".Gli aggregati recuperati in soluzione dopo aver delicatamente "risciacquato" la superficie sono stati caratterizzati mediante diffusione di neutroni, microscopia e spettroscopia di fluorescenza.Molecole di IgG1 orientate principalmente "piatte" contro la superficie di SiOx, con lo strato proteico primario desorbito in misura minima, mentre un sovrastrato diffuso è stato facilmente lavato via.Le molecole di aCgn erano resistenti al desorbimento quando sembravano essere dispiegate all'interfaccia, ma per il resto erano facilmente rimosse.Per i casi in cui si è verificato un forte legame, la proteina che si è desorbita era una miscela di monomero e piccole quantità di aggregati HMW (per aCgn) o particelle subvisibili (per IgG1).I cambiamenti nell'adsorbimento e/o nel dispiegamento con il pH indicavano che le interazioni elettrostatiche erano importanti in tutti i casi.